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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子自己的的有难度性和多数N-glycoproteins低抒发的水平使人对N-glycosylation格局的定性分析的描述英文设计方案难点。在的检测低丰度的N糖基化突显核淀粉酶质酶或肽段时,在其中添加广泛未突显的核淀粉酶质酶肽断,这很简易将低丰度的糖基化突显核淀粉酶质酶肽段的网络信号遮掩。凝素亲和法是日前糖核淀粉酶质酶质组学中app较广泛的分割聚集方式方法。凝集素(lectin)是一个类糖联系核淀粉酶质酶质,能从一而终认别某一些特有格局的单糖或聚糖中某一的糖基字段而与之联系,植物的根与糖链可逆反应非共价联系,糖核淀粉酶质酶或糖肽被凝集素阻止此后,常见用某一的单糖凭借价格竞争联系凝集素将糖核淀粉酶质酶或糖肽洗刷起来。 球营养素路过酶解后回收合理利用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,后来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去连接方式在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该整理导致Asn碳原子式量增强2.9890Da。后面用高精密度较LC-MS质谱仪判断脱糖后的肽段,能够 查找数据报告库,认定脱糖后碳原子式量和理论知识碳原子式量的变现、糖基化体现肽段的编码序列,因此敲定该球营养素的N-糖基化位点。N-糖基化位点敲定在这之后,再回收合理利用label-free的机制对其展开参考值研究分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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